##submission.viewingPreview##

بررسی بیوانفورماتیک آنزیم متان مونواکسیژناز و جهش‌زایی در آن جهت بهبود عملکرد آنزیمی

نویسندگان

  • علی سلیمانی پور - گروه علوم زیستی- دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای- دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی- تهران- ایران. orcid https://orcid.org/0009-0002-9325-9179
  • علیرضا ذاکری - گروه علوم زیستی- دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای- دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی- تهران- ایران. orcid https://orcid.org/0000-0002-5718-6999
  • سعید خلیلی - گروه علوم زیستی- دانشکده مهندسی مواد و علوم میان رشته‌ای- دانشگاه تربیت دبیر شهید رجایی- تهران- ایران. orcid https://orcid.org/0000-0003-0493-9595
  • زهرا‌السادات هاشمی - دپارتمان توسعه فناوری درمان‌های نوین- مرکز تحقیقات سرطان پستان- پژوهشکده معتمد- جهاد دانشگاهی تهران- تهران- ایران. orcid https://orcid.org/0000-0001-6353-987X
  • ابوالفضل جهانگیری - مرکز میکروبیولوژی کاربردی- پژوهشکده سیستم بیولوژی و مسمومیت‌ها- دانشگاه علوم پزشکی بقیه‌الله (عج) تهران- تهران- ایران. orcid https://orcid.org/0000-0002-7263-901X

DOI::

https://doi.org/10.22100/jkh.v18i3.2780

چکیده

مقدمه: آنزیم sMMO دارای سه زیرواحد هیدروکسیلاز، ردوکتاز و پروتئین تنظیم‌کننده است. آنزیم sMMO علاوه بر سودمندی بالقوه در تبدیل متان به متانول، اکسیداسیون طیف وسیعی از مولکول‌های آبگریز را انجام می‌دهد. هدف اصلی این مطالعه تغییر توالی آمینواسیدی آنزیم sMMO توسط روش‌های بیوانفورماتیکی است به گونه‌ای که میزان پایداری آن بهبود یابد.

مواد و روش‌ها: از سرور ClusPro برای داکینگ زیرواحدهای هیدروکسیلاز و ردوکتاز استفاده شد. آمینواسیدهای مؤثر در برهمکنش بین زیرواحدها به‌وسیله نرم‌افزار LigPlot مشخص شدند. همترازی توالی‌های مشابه به‌دست آمده از بلاست با نرم‌افزار OMEGA انجام شد. برای آمینواسیدهای مؤثر در برهمکنش بین زیرواحدها بر اساس روند تکاملی و پیش‌بینی‌‌‌های سرور mCSM-PP12 جهش‌زایی به‌وسیله نرم‌افزار Molegro Virtual Docker ایجاد گردید. از سرور PRODIGY برای به‌دست آوردن مقدار G نوع وحشی آنزیم و انواع جهش‌یافته استفاده شد.

نتایج: در جهش‌یافته‌هایL ۸۳Q، H۱۶۱N، M۴۳K و S۱۰۱N مقدار G نسبت‌به نوع وحشی کمپلکس MMOH-2MMOB منفی‌تر شد. نتایج حاصل از تحلیل LigPlot نشان می‌‌دهد که در جهش‌یافته‌های L۸۳Q و H۱۶۱N پیوندهای هیدروژنی که در نوع وحشی آنزیم وجود داشته، حفظ شده است و این جهش‌ها در جهت افزایش پایداری آنزیم عمل می‌کنند. دو جهش‌یافته D۲۹T و H۳۷F باعث منفی‌تر شدن مقدار G نسبت‌به نوع وحشی کمپلکس هیدروکسیلاز-ردوکتاز می‌شوند. نتایج حاصل از تحلیل LigPlot نشان می‌دهد که این جهش‌ها باعث تشکیل پیوند هیدروژنی جدید بین زیر واحد ردوکتاز و هیدروکسیلاز می‌شود که هم‌خوانی بالایی با مقادیر G دارد و باعث افزایش پایداری آنزیم شود.

نتیجه‌گیری: واضح است که سطح پروتئین کروی باید آبدوست باشد تا بتواند در محیط‌های آبی پروتئین را محلول و پایدار کند. بنابراین تغییر آمینواسیدهای غیرقطبی سطح پروتئین به آمینواسیدهای قطبی می‌تواند در پایداری آنزیم‌ها مؤثر باشد.

شماره

نوع مقاله

مقاله پژوهشي

مقالات بیشتر خوانده شده از همین نویسنده

<< < 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 > >>