مهندسی گلیکوزیلاسیون پروتئین‌های نوترکیب انسانی در سیستم جدید بیانی S2
DOI::
https://doi.org/10.22100/jkh.v10i3.714کلمات کلیدی:
سلول‌های حشره دروزوفیلا، گلیکوزیلاسیون، N- استیل گلوکز آمیدیناز، هگزوآمیدیناز.چکیده
براي دستيابي به بيان بالاي بسياري از پروتئين‌هاي نوترکیب و پيچيده از سامانه‌هاي بياني حشرات استفاده می‌شود اما حشرات در سنتز محصولات N- گلیکانی شبیه پستانداران ناتوانند. محصولات گلیکوزیلاسیونی در حشرات حاوی واحدهای مانوزی کم یا زیاد انتهایی می‌باشد. دلیل اصلی این ناتوانی، پایین بودن سطح فعالیت تعدادی از آنزیم‌ها شامل β- N، (1-2) استیل گلوکز آمین ترانسفراز I و II، β- (1-4)، گالاکتوزیل ترانسفراز، α، (2-3) و α، (2- 6)- سیالیل ترانسفراز می‌باشد. از طرفی یک هگزوآمیدیناز که سبب حذف N- استیل گلوکزآمین از انتهای محصول گلیکانی شده و مانع از اتصال گالاکتوز و اسید سیالیک به محصولات گلیکانی می‌شود، در حشرات کشف شده است. لذا می‌توان حشرات را در جهت تولید محصولات گلیکوزیلاسیونی مشابه پستانداران مهندسی کرد و عوامل مهار‌کننده سنتز محصولات سیالیل‌دار و گالاکتوز‌دار را از پیش‌رو برداشت. لذا در این مقاله مروری سیستمیک به مسیرهای آنزیمی گلیکوزیلاسیون در پستانداران و حشرات و مهندسی مسیرهای ممکن گلیکوزیلاسیون در سلول‌های حشره دروزوفیلایی S2، پرداخته شده است.
مراجع
Bernard AR, Kost TA, Overton L, Cavegn C, Young J, Bertrand M, et al. Recombinant protein expression in a drosophila cell-line - comparison with the baculovirus system. Cytotechnology 1994;15:139-44.
Vatandoost J, ZomorodipourA, Sadeghizadeh M, Aliyari R, Bos M. Expression of biologically active human clotting factor IX in Drosophila S2 cells: gamma-carboxylation of a human vitamin K-dependent protein by the insect enzyme. Biotechnology Progress 2012;28:45-51.
Kim KR, Kim YK, Cha HJ. Recombinant baculovirus-based multiple protein expression platform for Drosophila S2 cell culture. J Biotechnol 2008;133:116-22.
Vatandoost J. Cloning and study of expression γ-carboxylated human factor IX in Drosophila S2 cells, 2012, Ph.D Thesis, Tarbiat Modares University, Tehran.
Vatandoost J, Zomorodipour A. Optimization of transfection and stable expression of human factor IX in Drosophila S2 cells. Iranian Journal of Biology 2014;26.
Arruda VR, Hagstrom JN, Deitch J, Heiman-Patterson T, Camire RM, Chu K, et al. Posttranslational modifications of recombinant myotube-synthesized human factor IX. Blood 2001;97:130-8.
Tomiya N, Narang S, Lee YC, Betenbaugh MJ. Comparing N-glycan processing in mammalian cell lines to native and engineered lepidopteran insect cell lines. Glycoconjugate Journal 2004;21: 343-60.
Jarvis DL, Kawar ZS, Hollister JR. Engineering N-glycosylation pathways inthe baculovirus-insect cell system. Current Opinion in Biotechnology 1998;9:528-33.
Viswanathan K, Betenbaugh M, yarema K. Glycosylation in native and engineered insect cells, Handbook of carbohydrate engineering, 2005.p.407-30.
Klipp E, Liebermeister W, Wierling C, Kowald A, Lehrach H, Herwig R. Systems biology. 2013: John Wiley & Sons. p. 112-115.
Tabish S, Raza A, Nasir A, Zafar S, Bokhari H. Analysis of glycosylation motifs and glycosyltransferases in Bacteria and Archaea. Bioinformation 2011;6:191.
Emmanuel T. Kinetics of protein modification reactions. Biochem Biophys Res Commun J 1984; 217:341-51.
Apweiler R, Hermjakob H, Sharon N. On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database. Biochim Biophys Acta 1999;1473:4-8.
Mann M, Jensen ON. Proteomic analysis of post-translational modifications. Nature Biotechnology 2003;21:255-61.
Beevers L. Post-translationalmodifications, Nucleic Acids and Proteins in Plants I. 1982, Springer. p. 136-168.
Rendić D, Wilson IB, Paschinger K. The glycosylation capacity of insect cells. Croatica Chemica Acta 2008;81:7-21.
Easton R, Leader T. Glycosylation of proteins–structure, function and analysis. Life Science 2011(48):1-5.
Behzad LR, Rezaei zarchi S. Proteins and Nucleic Acids. 2010, Payam Noor. p. 45-52.
Seppo A, Tiemeyer M. Function and structure of drosophila glycans. Glycobiology 2000;10:751-60.
Chang GD, Chen CJ, Lin CY, Chen HC, Chen H. Improvement of glycosylation in insect cells with mammalian glycosyltransferases. J Biotechnol 2003;102:61-71.
Berninsone PM. Carbohydrates and glycosylation, in WormBook: The online review of C. elegans biology 2005, WormBook: Pasadena.
Johanson K, Appelbaum E, Doyle M, Hensley P, Zhao B, Abdelmeguid SS, et al. Binding interactions of human interleukin-5 with its receptor-alpha subunit - large-scale production, structural, and functional, studies of drosophila-expressed recombinant proteins. J Biol Chem 1995;270:9459-71.
Aumiller JJ, Mabashi-Asazuma H, Hillar A, Shi X, Jarvis DL. A new glycoengineered insect cell line with an inducibly mammalianized protein N-glycosylation pathway. Glycobiology 2012;22:417-28.
Kost TA, Patrick Condreay J, Jarvis DL. Baculovirus as versatile vector for protein expression in insect and mammalian cells. National Center for Biotecnology Information 2005;23:567-75.
چاپ شده
شماره
نوع مقاله
مجوز
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
